美开发细胞内蛋白质相互作用标识技术
美国科学家开发出一种利用微小荧光分子快速发现和识别活细胞中蛋白质相互作用的新技术。该技术避免了旧方法中可能产生生物破坏的缺陷，相关内容发表在新出版的《自然：化学生物》杂志上。
通常，人们利用不同的绿荧光蛋白质（GFP）来为其它蛋白质做标识。但是绿荧光蛋白质不仅大，而且对许多活细胞具有毒性，因此难以用于研究活细胞。此外，绿荧光蛋白质还往往会自动聚集，让研究人员不容易利用和观察它们。
美国耶鲁大学化学教授阿兰娜•谢葩紫*的研究小组利用名为“profluorescent”的荧光小分子而不是荧光蛋白质，开发出了新的标识技术。荧光小分子能十分容易地进入活细胞，并在蛋白质内与氨基酸标识序列“捆绑”后发出荧光。新技术让研究人员能够更准确地了解单个活细胞中独立蛋白质交迭区复杂的接触以及各蛋白质之间的关系。
每个蛋白质由于其直线氨基酸链发出交迭而呈现三维结构。通常每种蛋白质只有一种具有工作能力的形状，蛋白质这种特殊形状的产生取决于其氨基酸和细胞中的其它过程。研究人员表示，经过对所研究的蛋白质和其氨基酸链经过处理，当蛋白质交迭正确并出现特定的氨基酸标识序列后，它对荧光小分子具有强烈的亲合力，能够吸引并“捆绑”上较多的荧光小分子，发出明亮的荧光；如果蛋白质交迭错误，那么其吸引和“捆绑”染色小分子的能力较差，所发荧光十分暗淡。
